钙离子调节

2+^{ATP酶（SERCA）是一类高度保守的钙}2+^{泵家族成员。ATP2A1（SERCA1）是一种快肌纤维骨骼肌肌浆网（SR）钙}2+^{ATP酶。已分离出多种ATP2A2（SERCA2）亚型，其中ATP2A2a（SERCA2a）主要存在于肌肉细胞的肌浆网中，而ATP2A2b（SERCA2b）则更广泛地表达于大多数细胞类型的内质网中。ATP2A2的翻译后修饰，包括磷酸化和酪氨酸硝化，会影响钙}2+^{-ATP酶活性和钙转运。}磷蛋白 (PLN) 被鉴定为肌浆网 (SR) 的主要磷蛋白成分。尽管在心肌组织中表达量极高，磷蛋白也在骨骼肌和平滑肌中表达。PLN 的定位仅限于肌浆网，它作为肌浆网钙ATP酶 (SERCA) 的调节因子发挥作用。PLN 直接与 SERCA 结合，有效降低其对钙的亲和力，从而减少钙向肌浆网的转运。PKA 或强直性肌营养不良蛋白激酶对 PLN Ser16 位点的磷酸化，和/或 Ca2+/钙调蛋白依赖性蛋白激酶对 PLN Thr17 位点的磷酸化，导致 PLN 从 SERCA 上释放，解除这种抑制作用，并增加肌浆网对钙的摄取。

钙/钙调蛋白依赖性蛋白激酶^{长期以来人们认为Ser16和Thr17的磷酸化是依次发生的，但越来越多的证据表明，磷酸化，尤其是Thr17的磷酸化，可能受到差异性调控。}第二信使环磷酸腺苷（cAMP）激活哺乳动物细胞中的cAMP依赖性蛋白激酶（PKA或cAPK），并调控许多细胞机制，例如基因转录、离子转运和蛋白质磷酸化。非活性PKA是由一个调节亚基（R）二聚体和一个催化亚基（C）二聚体组成的异源四聚体。在这种非活性状态下，R亚基上的假底物序列会阻断C亚基上的活性位点。目前已鉴定出三种C亚基亚型（C-α、C-β和C-γ）以及两类具有不同cAMP结合特性的调节亚基（RI和RII）。当cAMP与R亚基结合时，自身抑制作用被解除，从而释放出具有活性的单体C亚基。 PKA 与 Akt (PKB) 和 PKC 具有相似的底物特异性，其特征在于相对于磷酸化的丝氨酸或苏氨酸残基，-3 位存在精氨酸。PKA 磷酸化参与 Ca2+ 通道的调节，包括骨骼肌中的 Cav1.1 和心脏中的 Cav1.2。

细胞内钙离子信号传导^相关抗体表格

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