胎球蛋白A最早于1944年由K. Pedersen在胎牛血液中发现（因此得名“胎球蛋白”）。多年后，J.F. Heremans和K. Schmid分别于1960年和1961年与W. Burgi合作，独立地从人体中纯化了胎球蛋白A，因此，为了纪念发现者，它现在也被称为α2-Heremans-Schmid糖蛋白（AHSG）。胎球蛋白A在电泳过程中与血浆蛋白中的α2-球蛋白组分共迁移，因此其正式名称AHSG中带有前缀“α2”。胎球蛋白A是一种异二聚体血浆糖蛋白，由一条282个氨基酸的A链和一条27个氨基酸残基的B链组成，两条链通过一个二硫键连接。胎球蛋白A主要在胚胎细胞和成体肝细胞中表达，在脂肪细胞和单核细胞中的表达较少。胎球蛋白A能与多种受体结合，并发挥多种生理和病理功能。它参与钙代谢、骨生成和胰岛素信号通路的调控。此外，它还具有多种其他功能，例如抑制异位钙化、抑制蛋白酶、作为炎症介质、抗炎因子、动脉粥样硬化因子和脂肪生成因子。
产品列表
靶点
| 产品目录号 | 产品名称 | 反应活性 | 预测分子量 | 人源 |
|---|---|---|---|---|
胎球蛋白APCH90005 | 人源 | 32.9 kDa | 牛源 | |
胎球蛋白APCB90006 | 牛源胎球蛋白A 牛源 | 36.4 kDa | 验证数据 |
GMP 重组人胎球蛋白A
（产品目录号：PCH90005）生物活性图像：ED50
为 50-200 μg/mL。GMP 重组牛源胎球蛋白A（
产品目录号： PCB90006）生物活性图像：ED50为 ≤100 μg/mL。
参考文献1.胎球蛋白A的结构、生物合成和生物学功能：综述。 Chekol Abebe E 等
Front Cell Dev Biol. 2022.
[PMID: 35923855]2.相似但不相同：人血清、牛血清和重组人胎球蛋白蛋白异构体的深入分析。Lin YH 等J Proteome Res. 2018.[
PMID: 29966421]3.胎球蛋白-A对钙化基质代谢的调控。Jahnen-Dechent W 等Circ Res. 2011.[PMID: 21659653
]Fetuin-A regulation of calcified matrix metabolism. Jahnen-Dechent W, et al. Circ Res. 2011. [PMID: 21659653]